Светочувствительные белки грибов и архей оказались родственниками

Светочувствительные белки грибов и архей оказались родственниками

Белок родопсин паразитического грибка повторяет структуру родопсина архейных клеток – это лишний раз доказывает, что археи «подарили» гены родопсинов эукариотам.

Фоточувствительные белки есть у очень многих организмов. Наиболее распространённые из них – родопсины. Они сидят в наружных и внутренних клеточных мембранах и ловят световые волны, преобразуя энергию света для каких-то клеточных целей. Если мы говорим о тех родопсинах, которые есть у зрительных рецепторов, то они под действием света заставляют посылать сигнал белкам–ионным каналам, которые перегоняют ионы с с одной стороны клеточной мембраны на другую. Благодаря ионным потокам клетка генерирует электрохимический импульс, который несёт в мозг информацию о том, что мы увидели.

Но родопсины (как и другие фоточувствительные белки) нужны не только для зрения. Они используют энергию света, чтобы соединяться с разными белками и тем самым включать те или иные биохимических реакции внутри клетки, или же через цепь молекулярных взаимодействий передать по клетке какой-то важный сигнал. Словом, родопсины – чрезвычайно важные белки, и в эволюции жизни на земле они сыграли огромную роль. Предполагается, что когда-то очень-очень давно многие простые организмы могли использовать родопсины в качестве молекулярной энергетической турбины, получая с их помощью энергию.

Родопсины есть не только у эукариот (то есть зверей, птиц, грибов и пр.), но и у бактерий, архей и даже вирусов. При этом эукариотические родопсины изучены не так основательно, потому что с ними технически сложнее работать. Тем не менее, сотрудникам Центра исследований молекулярных механизмов старения и возрастных заболеваний МФТИ совместно с коллегами из Германии и США удалось изучить один из таких «трудных» родопсинов, который принадлежит одноклеточному патогенному грибку Leptosphaeria maculans, паразитирующему на различных капустах. Светочувствительный белок у этого грибка работает как протонная помпа, то есть перекачивает протоны с одной стороны мембраны на другую. Получается протонный градиент, который заставляет работать другие белки, сидящие в той же мембране.

Чтобы изучить структуру белка, его нужно кристаллизовать, а для кристаллизации белка нужно много. Выделить необходимое количество родопсина Leptosphaeria maculans прямо из клеток грибов весьма сложно, однако исследователи сумели найти выход: они внедрили ДНК, кодирующую белок, в одноклеточный паразитический организм Leishmania tarentolae, и он насинтезировал нужное количество грибкового родопсина. (Так удалось показать, что подобная система синтеза белков вполне подходит для изучения сложных в обращении родопсинов.)

После кристаллизации и структурных исследований оказалось, что родопсин грибка похож на родопсин архей. После этого авторы работы решили сравнить аминокислотные последовательности и пространственные структуры других известных родопсинов, и результат оказался тот же: родопсины двух доменов жизни, эукариот и архей, в целом очень похожи друг на друга. Скорее всего, гены родопсинов переходили к древнейшим эукариотам путём горизонтального переноса, когда эукариоты тем или иным способом просто подбирали ДНК, оставшуюся от архейной клетки, и встраивали её в свой геном. Но, так или иначе, родопсины появились у эукариот от другого, более древнего домена жизни – то есть от архей.

Полученные результаты, опубликованные в Communications Biology, важны как для понимания эволюции животных, так и для дальнейших исследований родопсинов эукариот. Но не только: родопсины используют в методах оптогенетики, с помощью которых в последнее время удалось узнать так много о работе нейронов и нервной системы в целом. Если знать, как менялись родопсины в ходе эволюции, можно усовершенствовать и эти методы в том числе.

Подписывайтесь на наш Telegram, чтобы быть в курсе важных новостей медицины

Оставить комментарий

Вы можете использовать HTML тэги: <a href="" title=""> <abbr title=""> <acronym title=""> <b> <blockquote cite=""> <cite> <code> <del datetime=""> <em> <i> <q cite=""> <s> <strike> <strong>